Alfa-elica catena peptidica - struttura secondaria delle proteine-protidi
L'alfa elica ( α elica ) è una struttura secondaria elicoidale delle proteine ipotizzata da Linus Pauling e Robert Corey nel 1951, e rappresenta la più semplice disposizione che una catena polipeptidica può assumere. (Bibliografia / Sitografia: http://it.wikipedia.org/wiki/Alfa_elica)
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L' alfa elica e' stabilizzata da legami idrogeno fra l' ossigeno del carbonile di un amminoacido e l' azoto di un secondo amminoacido localizzato quattro posizioni piu' avanti . (Bibliografia / Sitografia: http://www.unitus.it/scienze/prot/alpha.htm)
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Questa struttura si forma in seguito alla spiralizzazione della catena amminoacidica ( struttura primaria ) su se stessa lungo l'asse longitudinale, con le catene laterali degli amminoacidi che sporgono verso l'esterno. (Bibliografia / Sitografia: http://www.unisr.it/BiotechBook/view.asp?id=11)
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Conformazione tipica delle proteine: di gran lunga la più rappresentativa. Nelle proteine possono esistere diverse conformazioni a elica, ma quella alfa è di gran lunga la più rappresentativa.
L' a-elica è il risultato del ripiegamento probabilmente più "naturale" che una catena peptidica possa assumere. Lo dimostra il fatto che l' a-elica è l'elemento di struttura secondaria più comune nelle proteine.
La stabilità di questa conformazione dipende dal fatto che tutti gli NH e i C=O dei gruppi peptidici sono impegnati in legami a ponte di idrogeno.
Ogni legame a H si forma fra l' idrogeno dell'NH di un residuo e l' ossigeno del C=O del quarto residuo successivo.
L' alfa-elica presente nelle proteine è quasi sempre destrorsa (l'andamento è quello della filettatura di una vite tradizionale). (Bibliografia / Sitografia: http://www.scibio.unifi.it/triennali/biochem/proteine/proteins9.html)
Struttura secondaria delle proteine: ad es. l' elica del collageno. (Bibliografia / Sitografia: http://www.unicz.it/visual_insegnamenti.asp?id_insegnamento=337&id_facolta=1)
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