sono molevo di varia natura che si legano all'enzima impedendone il suo funzionamento.
ne esdistono 2 tipi:
-quelli competitivi che agiscono direttamente sul sito attivo
-quelli non competitivi che agiscono in un altra parte dell'enzima ma ne modificano la forma del sito attivo
Gli inibitori enzimatici sono molecole di varia natura che legandosi all' enzima ne impediscono il funzionamento. Ci sono vari tipi di inibitori:
inibizione reversibile, che si divide in inibitori compertitivi e non competitivi e inibizione irreversibile.
Gli inibitori competitivi occupano il sito attivo dell' enzima e rendono impossibile la funzione catalitica, perchè hanno una molecola con forma molto simile a quella del substrato. La reazione risulta ridotta a seconda della concentrazione dell' inibitore.
Gli inibitori non competitivi si legano all' enzima o al complesso ES (enzima-substrato) in un punto diverso dal sito attivo modificandone la forma così rendendolo meno efficiente.
Nell' inibizione irreversibile gli inibitori si combinano con l' enzima distruggendo un gruppo atomico essenziale per l'attività catalitica.
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