Proteine o Protidi (dal greco proteios, "di primaria importanza"), sono macronutrienti e sostanze organiche azotate. Nell'uomo ci sono circa 100.000 proteine diverse, delle quali solo il 2% è stato finora descritto adeguatamente.
Le proteine d' origine alimentare vengono utilizzate essenzialmente per la costruzione e la manutenzione delle strutture cellulari, anche se in condizioni particolari possono essere impiegate per liberare energia metabolica (da 1 g di proteine si ottengono circa 4 calorie con circa il 15% del peso corporeo di cui la maggior parte nei muscoli). Presenti in tutti gli organismi viventi, le proteine sono gli elementi costitutivi predominanti delle cellule e sono indispensabili per il loro funzionamento.
Molecole proteiche costituiscono anche le fibre responsabili della contrazione muscolare e tutte le funzioni di catalisi chimica (enzimi in pratica proteine globulari che si combinano rapidamente con altre sostanze, chiamate substrati, per catalizzare le numerose reazioni chimiche che avvengono all'interno del corpo. La specificità di queste molecole risiede nella struttura tridimensionale dei loro siti catalitici, a cui il substrato si adatta come una chiave in una serratura. Le loro numerose funzioni contribuiscono a regolare il metabolismo di tutto l'organismo); presenti nell'organismo,altre proteine importanti sono alcune funzioni di regolazione (ormoni) come l'insulina, e difesa (anticorpi o immunoglobuline costituiscono le migliaia di proteine diverse che vengono prodotte nel siero del sangue in seguito al riconoscimento degli antigeni da parte delle cellule del sistema immunitario. Un solo antigene può provocare la produzione di molti anticorpi, che si combinano con siti diversi della molecola dell'antigene, la neutralizzano e ne provocano la precipitazione) prodotti dalle cellule del sistema immunitario e l'emoglobina, che trasporta ossigeno e anidride carbonica in tutti i distretti dell'organismo.
In tutti gli organismi, dai batteri all'uomo, le proteine sono sempre formate da una sequenza di molecole, chiamate amminoacidi, legate l'una all'altra da legami peptidici (-CO-NH-) che si formano tra il gr amminico (NH2) e il gr carbossilico (-COOH-) di due A.A. adiacenti con l’eliminazione di una molecola d’acqua; che dall’unione di due A.A. si ottiene un dipeptide con un terzo un tripeptide, finche si forma un polipeptide poi polipeptoni e infine una proteina di cui le sue unità sono costituite da venti amminoacidi diversi che, a loro volta, sono composti da carbonio 50-55%, idrogeno 6-7%, ossigeno20-23%, azoto 12-19% e talvolta zolfo 0-3%.
Gli A.A. sono anch’esse dei composti organici che contengono un gr carbossilico e un gr amminico e da una radicale che puo essere o H(gly), catena alifatica, un anello aromatico eterociclico poi un atomo di C e di H. Per sintetizzare le proteine necessarie alla propria sopravvivenza, ciascun organismo richiede la presenza al proprio interno di questi 20 amminoacidi in proporzioni determinate.
Le piante sono in grado di fabbricare tutti gli amminoacidi a partire d' acqua, anidride carbonica, azoto e altre sostanze, attraverso la fotosintesi.
La maggior parte degli altri organismi è, invece, in grado di fabbricarne solo 12 e i rimanenti 8, chiamati per questi amminoacidi essenziali, devono essere assunti con l'alimentazione.
Gli amminoacidi essenziali sono: leucina, isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina. Poi c’è l’A.A. limitante cioè limita il valore biologico di una proteina.Talvolta un alimento non ha abbastanza A.A.E. , che garantiscono sia la crescita sia il mantenimento dell’organismo; perciò gli A.A. carenti in un alimento sono riforniti da un altro alimento ossia il principio della complementazione.
Le combinazioni pressoché infinite in cui si possono allineare gli amminoacidi e la forma tridimensionale che possono assumere il filamento proteico contribuiscono a spiegare la grande diversità di compiti svolti dalle proteine negli organismi viventi. La sequenza lineare degli amminoacidi detta catena polipeptidica determina la cosiddetta struttura primaria delle proteine e contribuisce alla loro forma tridimensionale. Per la conformazione spaziale tra i diversi amminoacidi presenti in vari punti della catena si possono, infatti, instaurare svariati tipi di legami chimici, i quali provocano l'avvolgimento o il ripiegamento della struttura della proteina nelle due possibili varianti della struttura secondaria: l'alfa elica destrosa e il foglietto beta pieghettato di cui la sequenza degli A.A è una caratteristica sotto controllo genetico(sintesi proteica)tipico delle proteine fibrose. Quando queste strutture di tipo secondario si ripiegano ulteriormente, si forma una proteina a struttura terziaria con forma sferoidale o ellissoidale tipico delle proteine glogulari. Le proteine formate da più catene polipeptidiche, tenute insieme da legami chimici di diversa natura, presentano struttura quaternaria con l’associazione di più protomeri cioè subunita; esempi sono l'emoglobina e numerosi enzimi. La rottura dei legami comporta un’alterazione conformazionale dette denaturazione con perdita delle proprietà caratteristiche della proteina nativa
CLASSIFICAZIONE
I base alla composizione chimica in:
_Proteine semplici: costituite per idrolisi da amminoacidi(omoprotidi);
_Proteine complesse: costituite oltre che dagli amminoacidi anche da gr prostesi(eteroprotidi).
Le proteine semplici sono suddivise in albumine solubili in acqua distillata, globulina nelle soluzioni saline, prolamine in soluzioni idroalciliche 60-80% che tutte sono proteine globulari o sferoprotidi.Poi le scleroproteine, gr eterogeneo di proteine fibrose insolubili in acqua.
Le proteine complesse che hanno gr proteico si suddividono in:
_Nucleoproteine: acido nucleico
_Lipoproteine: un lipide
_Glicoproteine o (mucoproteina): un glucide.
_ Fosfoproteine: acido fosforico
_Cromoproteine: pigmento
_Metalloproteine: in metallo
Le proteine vengono classificate anche in base al valore biologico in:
_Proteine ad alto v. b. (proteine complete): contengono tutti gli A.A.E. presenti nelle uova, latte e derivati, pesce e carne;
_Proteine a medio v. b. (proteine parzialmente complete): non hanno un contenuto equilibrato di A.A.E.
_Proteine a basso v. b. ( proteine incomplete): sono prive una o più A.A.E.
ABBREVIAZIONI:
A.A.= amminoacido/i
H= idrogeno
v. b.= valore biologico
gr = gruppo/i
TITOLI:
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Enciclopedia: l’universale, chimica in collaborazione con le garzatine.
Alimentazione salute e vita. Editore: Paramond - turistico alberghiero ristorazione.
AUTORI:
Redazione le garzatine; consulenza Enzo Santaniello. Coordinamento e redazione: Eugenia Dossi.
Lucia Nicodemi – Maria Vallinotto
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