Struttura e proprietà delle Proteine (o protidi)

Proteine o protidi (termine coniato nel 1838 dal chimico olandese G.Mulder) è il nome di sostanze organiche a struttura chimica molto complessa e di fondamentale importanza biologica, infatti sono presenti in tutte le forme di vita; il corpo umano ne presenta oltre 100.000. Le proteine costituiscono la classe più abbondante delle macromolecole naturali. Composte di una o più catene di monomeri, gli  amminoacidi, fanno parte di enzimi, anticorpi, ormoni ecc… e possiedono una grand flessibilità di struttura e di funzione, costituendo il fondamento di tutti processi cellulari. Le proteine finora esaminate hanno dimostrato di possedere pressoché la stessa composizione essenziale (carbonio 50-55%, idrogeno 6-7%, ossigeno 20-23%, azoto 12-19%, zolfo 0-3%). LA LORO STRUTTURA E PROPIETA’: Da un punto di vista chimico, le proteine sono costituite da lunghe catene dette polipeptidiche o proteiche, formate da 20 L-a-amminoacidi uniti tra loro mediante un legame ammidico detto legame peptidico (gruppo carbossilico di un amminoacido e quello amminico di un altro). L’unione di due amminoacidi dà origine a un dipeptide; nel caso si tre amminoacidi, legati da due legami peptidici, si ha un tripepdide e così via. La sequenza di amminoacidi di una proteina è una caratteristica posta sotto il controllo genetico (sintesi proteica). La sequenza con cui i diversi amminoacidi si succedono nella catena proteica costituisce la struttura primaria della proteina, che per convezione si scrive partendo dal gruppo aminico e terminando con il gruppo carbossilico. Durante l’azione, di ciascuna catena proteica è sintetizzata, con la sua specifica sequenza, dal corrispondente DNA genomico con un complesso processo di trasmissione dell’informazione, attraverso uno specifico RNA (mRNA). La sequenza amminocidica che è determinata dalla sequenza nucleotidica del gene corrispondente. Le proteine possono essere monometriche (costituite da una sola catena di amminoacidi) o multimeriche (costituite da più catene, uguali o diverse tra loro). Il numero di amminoacidi per catena, e quindi il peso molecola, varia molto nelle diverse proteine. La più piccola proteina conosciuta è l’insulina (peso molecolare 5933), l’ormone deputato alla regolazione del metabolismo degli zuccheri, che è costituita da due catene di 21 e 30 amminoacidi: un esempio di una proteina di grandi dimensioni è dato dalla glutamina sintetasi (peso molecolare 600.000), l’enzima deputato alla sintesi dell’amminoacido glutamina, che è costituito da 12 catene identiche, ciascuna di 468 amminoacidi. Alcune proteine, che prendono il nome di proteine coniugate, contengono, oltre agli amminoacidi, altri gruppi detti prostetici, come per esempio: il gruppo eme nelle emoglobine e mioglobine. Le proteine che non contengono gruppi prostetici vengono chiamati semplici. I 20 amminoacidi naturali non sono mai presenti in quantità uguali in una catena proteica; alcuni si trovano in una sola o sono addirittura assenti, mentre altri possono essere presenti più volte. La composizione dei diversi amminoacidi che costituiscono una proteina si esprime in percentuale e si determina attraverso idrolisi chimica e dosaggio mediante analisi cromatografica. La determinazione della sequenza degli amminoacidi di una proteina richiede metodologie più complesse, basate su un insieme di metodi enzimatici e chimici di frammentazione e successivi cicli di degradazione e analisi cromatografica automatizzata, che sono effettuati sui singoli frammenti a partire dall’amminoacido N-terminale. Sulla base dei livelli che si organizza la catena polipeptidica può assumere una determinata struttura tridimensionale delle proteine, la quale è legata alla loro funzione biologica. La sequenza degli amminoacidi specifica per ciascuna proteina, viene chiamata struttura primaria, subisce infatti dei ripiegamenti dando luogo alla struttura secondaria, stabilizzata da legami idrogeno tra gruppi amminici e i gruppi carbossilici di residui amminoacidi della stessa catena proteica o di catene vicine. Le due strutture secondarie predominanti nelle catene proteiche sono la struttura ad a-elica e la struttura ß a foglietto pieghettato; questi due elementi strutturali, possono essere presenti nella stessa catena polipeptidica. Nelle proteine globulari un ulteriore ripiegamento e la compattazione della struttura secondaria danno luogo alla struttura terziaria, che è stabilizzata da interazioni deboli di tipo elettrostatico o idrofobico, da legami idrogeno o da ponti disolfuro. Ogni proteina globulare assume una struttura terziaria caratteristica che corrisponde a un specifico ruolo funzionale. E’ stato osservato che dopo il ripiegamento, gli elementi della struttura secondaria delle proteine si dispongono in luoghi ben definiti secondo schemi comuni, per cui si trovano famiglie di proteine funzionalmente ed evolutivamente distanti, ma caratterizzate da regioni con struttura terziaria simile, dette domini. Infine, la struttura quaternaria è il livello di organizzazione superiore per le proteine formate da più catene, nelle quali le singole catene mettendosi insieme tra loro, formano la conformazione spaziale della proteina multimerica. L’informazione necessaria per il corretto ripiegamento della struttura primaria, che determina la struttura tridimensionale della proteina, e, quindi, la sua ben specifica funzione, è già presente nella sequenza dei suoi amminoacidi, cioè nella struttura primaria stessa; durante l’azione del ripiegamento: è spontaneo nella proteina neo sintetizzata oppure, come si descrive negli ultimi anni, può richiedere l’intervento di altre proteine, che vengono chiamate chaperonine, che in certo modo “assistono” le catene proteiche affinchè queste assumono la loro configurazione caratteristica. La ionizzazione come per gli amminoacidi dipende dal pH che può essere: acido e prevale la ionizzazione dei gruppi basici e la sua molecola proteica risulta carica positivamente, alcalino la sua ionizzazione della molecola proteica risulta carica negativamente.